• Título: “Investigación del papel de la chaperona Triple T mutante en el ensamblaje de ATM en la ataxia telangiectasia”
• Centro:  Universidad de Kent, Reino Unido
• Investigador principal: Mohinder Pal
• Presupuesto: 249.806 £ en colaboración con Action for A-T(Reino Unido, lidera el proyecto), BrAshA-T,  (Australia), A-T Society (Reino Unido) y Aefat (España) 
• Duración: 36 meses (abril 2025 – abril 2028)
• Objetivo:Los resultados de este proyecto, podrían facilitar el diseño de fármacos que  puedan estabilizar la proteína ATM o regulen las chaperonas mutantes, lo que podría aliviar significativamente la gravedad y la progresión de la A-T.

En la ataxia telangiectasia se produce la pérdida de una proteína llamada ATM, que participa en la reparación del daño en el ADN. La mayoría de las mutaciones en el gen ATM provocan la inestabilidad de la proteína codificada. La ATM requiere proteínas auxiliares llamadas chaperonas moleculares o complejos de chaperonas, para su ensamblaje en una proteína completamente funcional. Investigaciones recientes muestran que las mutaciones hereditarias en estas proteínas chaperonas pueden hacer que la proteína ATM se vuelva inestable y los pacientes desarrollen los síntomas clínicos de la ataxia telangiectasia. Es necesario aclarar cómo funcionan estas proteínas chaperonas para estabilizar la ATM y cómo determinadas mutaciones afectan este proceso.

El equipo de Kent busca definir con precisión cómo estas proteínas chaperonas interactúan con ATM. El equipo visualizará la vía de ensamblaje natural de la proteína ATM, mediada por chaperonas, con un potente microscopio electrónico. Este enfoque proporcionará información crucial para comprender cómo las diferentes mutaciones de la proteína ATM afectan su estabilidad y actividad. Esta información será fundamental para diseñar pequeñas moléculas farmacológicas potentes que puedan estabilizar y restablezcan la actividad de la ATM reduciendo la gravedad de la enfermedad. 

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